SOMMARIO 1. Metabolismo 2. Catalisi enzimatica 2.1. Modello chiave-serratura e Modello dell’adattamento indotto 3. Cinetica enzimatica – Modello di Michaelis-Menten 3.1. Ipotesi del rapido equilibrio 3.2. Ipotesi dello stato stazionario 3.3. Costante di Michaelis-Menten KM 3.4. Numero di turnover Kcat 3.5. Costante di specificità Kcat/KM 3.6. Grado di saturazione Y 3.7. Stima di KM e Kcat 3.7.1. Metodo di Lineweaver-Burk 3.7.2. Metodo di Hanes-Woolf 3.7.3. Metodo di Eadie-Hofstee 4. Cinetica enzimatica sigmoidale 4.1. Cooperatività e allosteria 4.2. Equazione di Hill 4.3. Sensibilità degli enzimi cooperativi: Rapporto di saturazione 4.4. Modelli di cooperatività 5. Classificazione EC (Enzyme Commission) 6. Regolazione enzimatica 6.1. Disponibilità degli enzimi adattativi 6.2. Modulazione dell’attività catalitica degli enzimi costitutivi: enzimi regolatori 6.2.1. Regolazione allosterica 6.2.2. Regolazione covalente 6.3. Compartimentazione 6.3.1. Isoenzimi 6.3.2. Enzimi di sortita 7. Inibitori 7.1. Inibitori reversibili 7.1.1. Inibizione competitiva 7.1.2. Inibizione acompetitiva 7.1.3. Inibizione non competitiva e inibizione mista 7.1.4. Inibizione mista 7.1.5. Inibizione non competitiva 7.2. Inibitori irreversibili (inattivatori) 7.2.1. Inibitori gruppo-specifici 7.2.2. Marcatori di Affinità 7.2.2.a. Marcatori di affinità classici 7.2.2.b. Marcatori di affinità quiescenti 7.2.2.c. Marcatori di fotoaffinità 7.2.3. Inibitori basati sul meccanismo 7.2.4. Analoghi dello stato di transizione